Autor(en): | Wielitzek, Lilianna |
Titel: | Untersuchung der Beziehung zwischen Struktur und Aktivität der Dam DNA-Methyltransferase aus Escherichia coli mit Hilfe von biochemischen und biophysikalischen Methoden |
Sprache (ISO): | de |
Zusammenfassung: | Neben den in DNA natürlich vorkommenden Nukleobasen Adenin, Cytosin, Guanin und Thymin findet man auch die methylierten Basen N6Methyladenin, N4Methylcytosin und C5Methylcytosin. Durch diese Methylierung wird der Informationsgehalt der DNA erhöht und dient verschiedenen Systemen innerhalb der Zelle als Signal. Die Modifikation wird durch DNAMethyltransferasen (DNAMTasen) katalysiert. In dieser Arbeit wird die Bindung der Dam DNAMTase aus Escherichia coli, welche zu der Gruppe der N6Adenin DNAMTasen gehört , an DNA charakterisiert. Dieses Enzym bindet dabei als Dimer an die DNA und übertägt die Methylgruppe mittels eines BasenausklappMechanismus. Weiterhin konnte die Dam DNAMTase kristallisiert werden und der Tyrosinrest des hochkonservierten DPPYMotivs als an der DNABindung beteiligte Aminosäure identifiziert werden. |
Schlagwörter: | Methyltransferasen BasenausklappMechanismus Dam DNAMTase aus E. col 2Aminopurin Photocrosslinking Fluoreszenztitrationen Analytische Ultrazentrifugation Transientenkinetik Kristallisation |
URI: | http://hdl.handle.net/2003/5554 http://dx.doi.org/10.17877/DE290R-14569 |
Erscheinungsdatum: | 2002-12-17 |
Provinienz: | Universität Dortmund |
Enthalten in den Sammlungen: | Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie |
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